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Im neuen Sonderforschungsbereich 642 "GTP-und ATP-abhängige Membranprozesse", der von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) mit fünf Millionen Euro für vier Jahre gefördert wird, erforschen RUB-Wissenschaftler gemeinsam mit Kollegen vom Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie Dortmund und der Universität Dortmund Prozesse an biologischen Membranen von den molekularen Grundlagen bis hin zu zellbiologischen Modellen. Zur feierlichen Eröffnung am 8. Dezember 2004 (17 Uhr, Hörsaal HMC 20 der RUB) mit einer Vorstellung des SFB durch den Sprecher Prof. Dr. Klaus Gerwert (Lehrstuhl für Biophysik) und einem Festvortrag von Prof. Dr.-Ing. Wolfgang Junge (Universität Osnabrück) sind die Medien herzlich eingeladen.
Bochum, 03.12.2004
Nr. 373
RUB-SFB 642 wird offiziell eröffnet
Prozesse an biologischen Membranen erforschen
Von molekularen Grundlagen zu gezielt wirkenden Medikamenten
Im neuen Sonderforschungsbereich 642 "GTP-und ATP-abhängige Membranprozesse", der von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) mit fünf Millionen Euro für vier Jahre gefördert wird, erforschen RUB-Wissenschaftler gemeinsam mit Kollegen vom Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie Dortmund und der Universität Dortmund Prozesse an biologischen Membranen von den molekularen Grundlagen bis hin zu zellbiologischen Modellen. Zur feierlichen Eröffnung am 8. Dezember 2004 (17 Uhr, Hörsaal HMC 20 der RUB) mit einer Vorstellung des SFB durch den Sprecher Prof. Dr. Klaus Gerwert (Lehrstuhl für Biophysik) und einem Festvortrag von Prof. Dr.-Ing. Wolfgang Junge (Universität Osnabrück) sind die Medien herzlich eingeladen.
Membranen: Schaltstellen biologischer Prozesse
Prozesse an biologischen Membranen sind zentral für die Weiterleitung von äußeren Signalen, z. B. Gerüche, und Substanzen ins Innere von Zellen. Funktionsträger in diesen Prozessen sind Proteine, an deren Steuerung die Nukleotide GTP und ATP beteiligt sind. GTP-abhängige Prozesse steuern etwa die Zellteilung, während die Beteiligung von ATP häufig beim Transport von Ionen oder kleinen Molekülen über eine Membran eine Rolle spielt. Mutationen in den beteiligten Proteinen können diese lebenswichtigen Abläufe stören und Krankheiten wie Krebs auslösen. Die Ergebnisse der Forscher sollen helfen, gezielt wirkende Medikamente zu entwickeln.
Neue Ansätze entwickeln
Der SFB 642 verfügt mit seinen zwölf Teilprojekten über eine große Bandbreite an wissenschaftlichen Methoden. Neben der Anwendung etablierter Techniken spielen neue methodische Ansätze eine große Rolle, vor allem die sog. zeitaufgelöste FTIR-Spektroskopie, die die dynamischen Prozesse in Membranproteinen und deren Wechselwirkungen sichtbar machen kann. Die Forscher wollen außerdem neue Methoden in der Massenspektrometrie und bei der chemischen Synthese von Proteinen entwickeln. Diese neuen Entwicklungen im SFB werden erheblich dazu beitragen, Struktur und Dynamik vor allem von Membranproteinen aufzuklären. Viele Projekte des neuen SFB haben sich aus dem vor zwei Jahren gegründeten Proteincenter heraus entwickelt.
RUB interdisziplinär am SFB beteiligt
Von der RUB nehmen am SFB Forscher aus den Fakultäten Biologie, Chemie und Medizin teil: Prof. Dr. Andreas Faissner, Prof. Dr. Klaus Gerwert, Prof. Dr. Dr. Dr. Hanns Hatt, Prof. Dr. Christian Herrmann und Dr. Eva Neuhaus aus der Fakultät für Biologie, Prof. Dr. Rolf Heumann, Dr. Raphael Stoll und Dr. Dirk Wolters aus der Fakultät für Chemie und Prof. Dr. Roger S. Goody, Prof. Dr. Helmut E. Meyer, Prof. Dr. Ralf Erdmann und Dr. Bettina Warscheid aus der Medizinischen Fakultät.
Weitere Informationen
Prof. Dr. Klaus Gerwert, Sprecher des SFB 642, Lehrstuhl für Biophysik, ND 04/596, Tel. 0234/32-24461, Fax: 0234/32-14238, E-Mail: gerwert@bph.rub.de
Blick in das aktive Zentrum des Ras-Proteins mit gebundenem GTP und einem angreifenden Wassermolekül ...
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Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Medizin
regional
Buntes aus der Wissenschaft, Forschungsprojekte
Deutsch
Blick in das aktive Zentrum des Ras-Proteins mit gebundenem GTP und einem angreifenden Wassermolekül ...
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