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Der Funktionsweise eines Proteins, das bei Mukoviszidose-Kranken fehlerhaft ist, sind Wissenschaftler aus Wuerzburg und Yale auf der Spur.
Die Mukoviszidose ist eine haeufige erbliche Erkrankung, die besonders Kinder betrifft. Die jungen Patienten leiden vor allem an starken Atemschwierigkeiten und haeufigen Lungenentzuendungen. Ursache dafuer ist ein festsitzender, dickfluessiger Schleim in der Lunge.
Wie kommt es dazu? Normalerweise werden Wasser und Salze durch Kanaele oder Poren aus dem Inneren der Zellen an die Oberflaeche transportiert. Diese Kanaele werden durch das Protein CFTR gesteuert. Bei Patienten mit Mukoviszidose ist dieses Protein fehlerhaft, so dass die Abgabe von Salzen und Wasser vermindert ist - der Schleim dickt ein und stellt dann einen idealen Naehrboden fuer Bakterien dar; zum Teil schwere Lungenentzuendungen sind die Folge.
Wie dieses wichtige Protein die Salz- und Wasserkanaele reguliert, ist noch nicht genau bekannt. In letzter Zeit gibt es Hinweise, dass der Energielieferant und Energiespeicher aller Zellen, das sogenannte ATP-Molekuel, der Schluessel zu diesem Problem ist: Das gesunde CFTR erlaubt es dem ATP, die Zelle zu verlassen und von aussen den Befehl zum OEffnen der Kanaele zu vermitteln.
Bisher konnte das kleine ATP-Molekuel an lebenden Zellen nicht sichtbar gemacht werden. Dies ist Dr. Stefan Schneider aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Hans Oberleithner vom Physiologischen Institut der Universitaet Wuerzburg in Zusammenarbeit mit den Professoren Dr. Gerhard Giebisch und Dr. John P. Geibel von der Yale-Universitaet (USA) nun erstmals gelungen. Die Forscher benutzten ein neuartiges Mikroskop, das sogenannte Rasterkraftmikroskop. UEblicherweise tastet es die Zelloberflaeche mit einer sehr feinen Spitze ab und ermoeglicht es, ein raeumliches Bild zu erstellen.
Um das ATP sichtbar zu machen, haben die Wissenschaftler die sehr feine Scanspitze modifiziert, um zeitgleich Informationen ueber Zellstrukturen und ATP-Molekuele zu erhalten. Die Spitze wurde mit einem Protein beschichtet, das ATP bindet und in seine Bestandteile zerlegt. Dabei entsteht Waerme, die von der Mikroskopspitze wahrgenommen und in Form eines Waermesignals dargestellt wird. Somit erhaelt man Informationen darueber, wo und wie ATP die Zelle verlaesst.
In Zusammenarbeit mit den genannten Arbeitsgruppen und Prof. Dr. Marie E. Egan, ebenfalls von der Yale-Universitaet, hat Dr. Schneider nun ATP-Messungen sowohl an gesunden als auch an Mukoviszidose erkrankten menschlichen Lungenzellen vorgenommen. Dieser achtwoechige Forschungsaufenthalt in den USA wurde von der Jubilaeumsstiftung der Universitaet Wuerzburg gefoerdert.
Kontakt: Dr. Stefan Schneider, Telefon (0931) 31-2724, Fax (0931) 54553, E-Mail: stefan.schneider@mail.uni-wuerzburg.de
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Ernährung / Gesundheit / Pflege, Maschinenbau, Medizin
überregional
Forschungsprojekte
Deutsch
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