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Forschenden der Universität Basel ist es gelungen, die katalytische Aktivität eines aus Meerrettich isolierten Enzyms in einer Polymerisationsreaktion unter Atomtransfer nachzuweisen. Diese neuartige Enzymaktivität könnte zur Herstellung sicherer und günstiger Polymere führen, die keine giftigen oder anderweitig schädlichen Katalysatorrückstände enthalten und als Verpackungsmaterialien für Lebensmittel oder als Materialien in der Medizintechnik eingesetzt werden. Ihre Forschungsergebnisse sind in der online Ausgabe der Fachzeitschrift «Macromolecular Rapid Communications» veröffentlicht.
In Polymerisationsreaktionen werden gleichartige Bausteine (die Monomere) zu grossen Verbindungen, den sogenannten Polymeren, zusammengesetzt. Polymere begegnen uns im Alltag als Kunststoffe in fast allen Bereichen des modernen Lebens, zum Beispiel als Verpackungen, in der Medizintechnik oder als elektronische und optische High-Tech-Materialien. Der Einsatz von Enzymen in derartigen Reaktionen ist bisher auf ein paar wenige konventionelle Polymerisationen beschränkt. In der kontrollierten Radikalpolymerisation unter Atomtransfer (ATRP, atom transfer radical polymerisation) – einer Reaktion mit beträchtlichem kommerziellen Potential, die die Synthese wohldefinierter Polymere mit komplexer Architektur erlaubt – wurden bislang nur Übergangsmetallkatalysatoren eingesetzt, die oft giftig und nicht umweltfreundlich sind.
Nico Bruns und Mitarbeitende vom Departement Chemie der Universität Basel berichten nun über die Aktivität einer Peroxidase, einem Enzym aus den Wurzeln der Meerrettichpflanze, die eine Polymerisation unter den spezifischen Bedingungen einer ATRP katalysiert. Bemerkenswert ist, dass das verwendete Monomer nicht zur Substanzklasse der sogenannten Peroxide gehört, welche normalerweise von Peroxidasen umgesetzt werden.
Diese neuartige Enzymaktivität wird von den Autoren als «ATRPase-Aktivität» bezeichnet und könnte zur Herstellung sicherer und günstiger Polymere führen, die keine giftigen oder anderweitig schädlichen Katalysatorrückstände enthalten und als Verpackungsmaterialien für Lebensmittel oder als Materialien in der Medizintechnik eingesetzt werden könnten Das hier beschriebene Enzym und andere ATRPasen könnten so zu «grünen Alternativen» konventioneller ATRP-Katalysatoren werden.
Enzyme sind die Katalysatoren der Natur. Ohne sie wäre Leben nicht möglich, da sie chemische Reaktionen unter milden Bedingungen sowohl inner- als auch ausserhalb von Zellen ermöglichen. Enzyme sind aber auch nützliche Werkzeuge des Synthesechemikers als umweltfreundliche, ungiftige und oft hochgradig selektive Alternativen zu konventionellen Katalysatoren.
Originalpublikation
Severin J. Sigg, Farzad Seidi, Kasper Renggli, Tilana B. Silva, Gergely Kali und Nico Bruns
Horseradish Peroxidase as a Catalyst for Atom Transfer Radical Polymerization
Macromolecular Rapid Communications, 12. August 2011
Macromol. Rapid Commun. 2011, 32; DOI: 10.1002/marc.201100349
Weitere Auskünfte
Dr. Nico Bruns, Universität Basel, Departement Chemie, Klingelbergstrasse 80, 4056 Basel, Tel. +41 61 267 3832, E-Mail: nico.bruns@unibas.ch
Dr. Ina Emme-Papastavrou, Public Relations, Departement Chemie, Universität Basel, St. Johanns-Ring 19. 4056 Basel, Tel. +41 61 267 1110, E-Mail: ina.emme@unibas.ch
Das aus Meerrettich gewonnene Enzym Peroxidase wurde als Katalysator in einer kontrollierten Polymer ...
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Chemie, Umwelt / Ökologie
überregional
Forschungsergebnisse
Deutsch
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