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Sauerstoff bindende Proteine aus wirbellosen Tieren sind Thema einer wissenschaftlichen Tagung an der Johannes Gutenberg-Universität Mainz. Proteingiganten als Vorbild für Zukunftstechnologien.
Die Redensart vom "blauen Blut" des Adels stammt aus Spanien. Den Mauren fielen dort zur Zeit ihrer Herrschaft die Venen der westgotischen Edlen auf, die unter der Haut bläulich schimmerten. Wirklich blaues Blut haben Tintenfische, die meisten Schnecken, Spinnen, Skorpione und viele Krebse. Die Ursache: Hämocyanin, ein blaues Kupferprotein, das frei gelöst im Blut zahlreicher Weichtiere und Gliederfüßer den Sauerstoff transportiert.
Das "intelligente Sauerstoffmanagement" dieser außergewöhnlich großen Proteine ist Forschungsgegenstand der Arbeitsgruppen von Professor Heinz Decker am Institut für Molekulare Biophysik und Professor Jürgen Markl am Institut für Zoologie der Johannes Gutenberg-Universität Mainz und ist auch ein Schwerpunkt der XIIIth International Conference on Invertebrate Dioxygen Binding Proteins, die vom 7. bis 12. September in Mainz stattfindet. Die Konferenz über Struktur, Funktion und Evolution von Sauerstoff bindenden Proteinen (Hämoglobin, Hämocyanin, Hämerythrin, Tyrosinase) aus wirbellosen Tieren wird alle drei bis vier Jahre durchgeführt und war vor 18 Jahren das letzte Mal in Deutschland.
Die ständige Versorgung mit Sauerstoff ist das vitale Bedürfnis aller Tiere. Hämocyanine übernehmen als riesige molekulare Transportmaschinen diese Aufgabe. Sie binden Sauerstoffmoleküle und befördern sie in jeden Winkel des Organismus. Das Riesenmolekül entfaltet bei diesen Transportvorgängen "Managerqualitäten". Es registriert Veränderungen in der Körperphysiologie und in der Umwelt des Organismus wie z.B. der Temperatur, "verrechnet" diese Einflüsse und kompensiert sie. Die Bindung und Entlassung des Sauerstoffs werden dadurch fein reguliert auf den Organismus abgestimmt und optimiert. Gegenstand intensiver Forschungen der Mainzer Wissenschaftler ist die exzessive modulare Bauweise dieser mächtigen Protein-Architekturen aus bis zu einer Million Atomen und die Kommunikation zwischen den bis zu 160 Sauerstoff-Bindungszentren. Das Hämocyanin der Vogelspinnen etwa besteht aus vier Modulen mit insgesamt 24 funktionellen Bausteinen, die sich beim Be- und Entladen der Sauerstoffmoleküle gegenseitig helfen.
Das Hämocyanin ist eine raffinierte, molekulare Schaltstelle zwischen Organismus und Umwelt. Seine Bausteine leisten in Kooperation und Interaktion die notwendige Anpassung des Sauerstoff-Bindungsverhaltens. Hämocyanine besitzen die ausgeprägteste Kooperativität, die in der Natur vorkommt - und gerade dieser "Schaltercharakter" wird in Zukunft als "molekulares Informationsmanagement" in der Nanotechnologie zum Einsatz kommen. Die Erforschung der Hämocyanine findet bereits praktische Anwendung in der Parasitologie (Bilharziose) und in der Immunologie (z.B. bei der Immuntherapie bestimmter Formen von Krebs).
Die Struktur und Funktionsweise dieser uralten Proteingiganten dienen als Vorbild für modernste Zukunftstechnologien: Mit Durchmessern von 10 - 35 Nanometern liegen die Hämocyanine genau im Größenbereich der Nanotechnologie. Sie können als biologische Nanoschalter oder als Matrizen für Nanodrähte und Nanoröhren dienen mit Strukturen, die von der Natur schon optimiert worden sind.
Kontakt und Informationen:
Institut für Molekulare Biophysik
Univ.-Prof. Dr. Heinz Decker
Tel. 06131/39-23570
E-Mail: decker@biophysik.biologie.uni-mainz.de
Institut für Zoologie
Univ.-Prof. Dr. Jürgen Markl
Tel. 06131/39-22314
markl@uni-mainz.de
http://www.io2bip.uni-mainz.de
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Informationstechnik, Mathematik, Medizin, Physik / Astronomie
überregional
Buntes aus der Wissenschaft, Wissenschaftliche Tagungen
Deutsch
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