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Für die Entwicklung eines Nachwuchsverfahrens, welches es ermöglicht, das Zusammenspiel einzelner Biomoleküle in der lebenden Zelle unter dem Mikroskop zu beobachten, wird die 35-jährige Biophysikerin Prof. Petra Schwille mit dem Forschungspreis der Philip Morris Stiftung ausgezeichnet.
Eine Zelle besteht aus vielen verschiedenartigen Molekülen, von denen jedes einzelne wie eine winzige Maschine seine spezifische Aufgabe zur Erhaltung der Lebensprozesse in der Zelle erfüllt. Einige der Zellbausteine arbeiten wie Motoren, andere pumpen Ionen durch die Zellmembran oder beschleunigen die Zellvorgänge wie Katalysatoren. Um die einzelnen Moleküle und ihre Funktionen im Zellinneren genauer untersuchen zu können, hat die Professorin für Biophysik Petra Schwille, die zusammen mit Biologen, Physikern und Chemikern am TUD Forschungsinstitut BioTec forscht, mit der Zweiphotonen-Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie (FCS) eine neue Untersuchungsmethode entwickelt. Die FCS ermöglicht die Messung einzelner Moleküle in der lebenden Zelle, ohne dabei die zellulären Funktionen zu stören.
Bei der Zweiphotonen-FCS werden ausgewählte Moleküle mit verschiedenen Farbstoffen markiert und anschließend mit einem Laser bestrahlt. Durch das Infrarot-Licht des Lasers beginnen die gekennzeichneten Molekültypen in bis zu drei unterschiedlichen charakteristischen Farben zu leuchten und lassen sich so voneinander unterscheiden.
Neu an Professor Schwilles Methode ist, dass der Laserstrahl sich auf eine bestimmte Stelle konzentriert, anstatt wie in der Mikroskopie üblich die ganze Zelle zu bestrahlen und alle Bestandteile mit geringer Zeitauflösung sichtbar zu machen. Da das Messvolumen des Lasers nur etwa so groß ist wie ein Bakterium und sehr viel kleiner als die Zelle, kann genau beobachtet und analysiert werden, wie die einzelnen beweglichen Moleküle durch diesen Bereich wandern und ihre spezifischen Funktionen ausüben.
Die interdisziplinäre Forschungsgruppe um Prof. Schwille interessiert sich vor allem für die vielseitigen Wirkungen der einzelnen Moleküle untereinander, da Bindungs- und Dissoziationsreaktionen besonders gut studiert werden können. Die Methode könnte zukünftig für die Früherkennung von Krankheiten wie BSE oder Alzheimer eingesetzt werden, die auf Fehlfunktionen von Proteinen basieren.
Die FCS wird bereits in kommerziellen Geräten der Firma Carl Zeiss eingesetzt und hat in der Produktentwicklung von verschiedenen Biotechnologie-Unternehmen praktische Anwendung gefunden.
Informationen für Journalisten: Pressestelle der TUD, Tel. 0351 463-32398, E-Mail: pressestelle@mailbox.tu-dresden.de
Professor Petra Schwille (erst ab 19.01.2004), Tel. 0351 2101444, E-Mail: Schwille@mpi-cbg.de
http://www.biophysik-dresden.de
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Informationstechnik
überregional
Forschungsergebnisse, Personalia
Deutsch
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