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Ein Eiweiß, das DNA-Abfälle wiederaufbereitet, hat die Bochumer Biologin Dr. Silke Leimkühler entschlüssellt. Das Enzym wirkt im Bakterium Rhodobacter capsulatus, das mit seinen Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren und Pflanzen steht.
Bochum, 11.01.1999
Nr. 8
Recycling von DNA-Abfällen
Bakterien im Dienst der Wissenschaft
Bochumer Biologin entschlüsselt ein Molybdän-Enzym
Ein Eiweiß, das DNA-Abfälle wiederaufbereitet, hat die Bochumer Biologin Dr. Silke Leimkühler entschlüssellt. Das Enzym wirkt im Bakterium Rhodobacter capsulatus, das mit seinen Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren und Pflanzen steht. Für ihre von Prof. Dr. Werner Klipp (Biologie der Mikroorganismen, Fakultät für Biologie der RUB) betreute Dissertation "Genetische und biochemische Charakterisierung der Xanthin-Dehydrogenase aus Rhodobacter capsulatus" erhielt Dr. Leimkühler einen der Preise für Absolventen 1998 der RUB für die beste Arbeit in der Fakultät für Biologie.
Multitalent beim Stoffwechsel
In Teichen und Regenrinnen lebt ein Bakterium, das der Wissenschaft wichtige Aufschlüsse über die Arbeitsweise von Enzymen und die Aufnahme und Verarbeitung von Spurenelementen gibt: Rhodobacter capsulatus. Der Arbeitsbereich von Prof. Klipp hat sich auf die Untersuchung dieses Purpurbakteriums spezialisiert, da es mit seinen Stoffwechselleistungen an der Schnittstelle zwischen Bakterien, Tieren und Pflanzen steht. R. capsulatus ist nicht nur in der Lage, durch Photosynthese Energie zu gewinnen, sondern auch durch verschiedene Enzyme organische und anorganische Stickstoffverbindungen in Ammonium umzuwandeln. Da es auf dieser Grundlage neue Zellbestandteile aufbaut, ist R. capsulatus ein Meister des Recycling. Gleichzeitig nimmt dieses Bakterium wie ein Staubsauger Spurenelemente aus seiner Umgebung auf und fügt sie in Kofaktoren der biologischen Katalysatoren ein. In R. capsulatus enthalten drei Enzyme, die am Stickstoffmetabolismus beteiligt sind, das seltene Spurenelemt Molybän. Das Metall Molybdän wird von dem Bakterium in das aktive Zentrum der Enzym eingebaut und treibt so den Katalyseprozess der Enzyme voran.
100 Liter Bakterien für drei Miligramm Enzym
Als erste hat nun Dr. Leimkühler molekularbiologisch eines dieser Enzyme untersucht, die Xanthin-Dehydrogenase . Diese Enzym ist zwar auch in Tieren und Pflanzen zu finden, kann aber in dem Bakterium R. capsulatus einfacher mit mole-kularbiologischen Methoden untersucht werden. Durch umfangreiche Versuche gelang es der Bochumer Biologin, den genetischen Code und die Struktur des Enzyms zu entschlüsseln. Dafür mußte sie 100 Liter Bakterienmasse auf drei Miligramm Enzym reduzieren. Dabei hat sie herausbekommen, daß Xanthin-Dehydrogenase in R. capsulatus in seiner Struktur der von Menschen und Pflanzen ähnlicher ist als vergleichbarer Enzyme aus anderen Bakterien.
Ergebnisse auf Menschen übertragbar
Diese Forschungsergebnisse sind vom Bakterium auf den Menschen übertragbar; sie helfen, die Funktion von menschlichen Enzymen schneller zu entschlüsseln. Zudem bringen sie der Wissenschaft neue Hinweise für die Synthesemechanismen von Metallhaltigen Enzymen. Außerdem dient das Bakterium als Modell für die Aufnahme und Verarbeitung von Spurenelementen.
Biologin setzt Arbeiten in USA fort
Dr. Leimkühler hat für weiterführende Studien ein zweijähriges Forschungsstipendium der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) für den Aufenthalt an der Duke University in Durham, North Carolina (USA), erhalten, dem weltweit führenden Institut für die Erforschung von molybdänhaltigen Enzymen. Prof. Klipp hofft, sie danach wieder für die RUB gewinnen zu können.
Weitere Informationen
Prof. Dr. Werner Klipp, Fakultät für Biologie, Lehrstuhl für Biologie der Mikroorganismen, 44780 Bochum, Tel.: 0234 - 700 3100, Fax: 0234 - 7094 620.
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Biologie, Chemie, Informationstechnik
überregional
Forschungsprojekte, Personalia
Deutsch
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