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Forschende der LMU haben Proteine identifiziert, die steuern, wie Toxoplasma gondii die Strukturen aufbaut, mit denen es in Wirtszellen eindringt.
Forschende der LMU haben in Zusammenarbeit mit dem Europäischen Laboratorium für Molekularbiologie (EMBL) in Heidelberg herausgefunden, wie der Parasit Toxoplasma gondii eine spezielle Struktur aufbaut, die es ihm ermöglicht, sich fortzubewegen und in Wirtszellen einzudringen. Die im Fachmagazin Nature Communications veröffentlichte Studie liefert neue Erkenntnisse darüber, wie sich dieser weit verbreitete Parasit auf die Infektion vorbereitet.
Etwa ein Drittel der Weltbevölkerung ist mit Toxoplasma gondii infiziert. Um sich im Körper auszubreiten, ist der Erreger auf eine mikroskopisch kleine Struktur namens Conoid-Komplex angewiesen, die wie ein Motor für die Fortbewegung und Zell-Invasion fungiert.
„Wir haben zwei Schlüsselproteine identifiziert, die den Aufbau dieser Struktur steuern“, erklärt Dr. Elena Jimenez-Ruiz vom Lehrstuhl für Experimentelle Parasitologie der LMU und Autorin der Studie. Ein Protein, CGP, stabilisiert die Struktur in voll entwickelten Parasiten, während ein anderes, ASAF1, sie in einem frühen Stadium positioniert und aufbaut. Fehlt eines der beiden Proteine, kann der Parasit diese Invasionsmaschinerie nicht richtig aufbauen.
Künftige Wirkstoffe könnten genau hier ansetzen, indem sie eines der beiden Moleküle in seiner Funktion hemmen. Professor Markus Meißner, Leiter der Studie sagt: „Damit ist uns ein bedeutender Schritt im Kampf gegen Toxoplasmose gelungen. Wenn wir besser verstehen, wie der Parasit seine Wirtszelle infiziert, können wir ihn gezielter daran hindern.“
Dr. Elena Jimenez Ruiz
Lehrstuhl für Experimentelle Parasitologie
Ludwig-Maximilians-Universität München
Tel.: +49 89 2180-3612
E-Mail: elena.jimenez@lmu.de
Li, W., Koczy, O., Qin, P. et al. An apical ring protein essential for conoid complex assembly and daughter cell formation in Toxoplasma gondii. Nature Communications 16, 10149 (2025).
https://doi.org/10.1038/s41467-025-65382-y
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Biologie, Chemie, Medizin, Tier / Land / Forst
überregional
Wissenschaftliche Publikationen
Deutsch
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