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Entdeckung liefert Ansatzpunkte zur Behandlung von Demenz und Krebs.
Ein internationales Forschungsteam der Universität Bielefeld und des Leibniz Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie (FMP) haben einen bislang unbekannten Kontrollmechanismus in menschlichen Zellen entschlüsselt. Sie zeigen erstmals, wie ein zentraler molekularer Schalter die „Recyclingzentren“ der Zelle reguliert. Die Ergebnisse, veröffentlicht im renommierten Fachjournal Nature Communications, liefern wichtige Ansätze für das Verständnis von Krebs und neurodegenerativen Erkrankungen.
Die wichtigsten Fakten im Überblick:
• Forschende der Universität Bielefeld und des Leibniz Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie (FMP) in Berlin entdecken mit TBC1D9B erstmals den fehlenden „Ausschalter“ für den zentralen Lysosomen Schalter ARL8B.
• Ohne diesen Regulator geraten die Kontrollzentren des Stoffwechsels der Zelle aus dem Gleichgewicht und reagieren gestört auf Nährstoffmangel.
• Die Ergebnisse eröffnen neue Perspektiven für Therapien bei Alzheimer, Parkinson oder Krebs.
Lysosomen sind die Kontrollzentren des Stoffwechsels von Zellen und Geweben einschließlich des Gehirns. Sie zerlegen defekte Eiweiße und andere Makromoleküle in ihre Bausteine. Gleichzeitig entscheiden sie, ob eine Zelle wächst oder in einen Energiesparmodus schaltet. Damit übernehmen sie eine Schlüsselrolle für Gesundheit und Krankheit.
Ein Forschungsteam um Prof. Dr. Markus Damme von der Universität Bielefeld und Prof. Volker Haucke, Direktor des Leibniz Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie (FMP), haben nun gemeinsam einen entscheidenden Mechanismus dieser Steuerung aufgeklärt. „Wir zeigen zum ersten Mal, welcher Gegenspieler den zentralen Transportschalter ARL8B wieder ausschaltet“, sagt der Biochemiker Markus Damme, der vor kurzem aus Kiel an die Universität Bielefeld berufen wurde. „Damit verstehen wir besser, wie Zellen ihre Recyclingzentren – oder noch konkreter, ihre Nachhaltigkeitszentren – räumlich organisieren und an Nährstoffmangel anpassen", ergänzt Prof. Volker Haucke, der zusammen mit Markus Damme gemeinsamer Letztautor der Studie ist.
Im Zentrum der Arbeit, die in enger Kooperation der Teams um Prof. Volker Haucke in Berlin und Prof. Markus Damme in Bielefeld sowie Forschenden der Christian-Albrechts-Universität Kiel entstanden ist, steht das Protein ARL8B. Es wirkt wie ein Motorstarter: Ist es aktiv, wandern Lysosomen entlang eines zellulären Schienennetzes – den sogenannten Mikrotubuli – an den Rand der Zelle. Dort fördern sie Wachstumsprozesse. Bisher war jedoch unklar, wie dieser Schalter wieder deaktiviert wird.
Ein neu entdeckter Gegenspieler
Die Forschenden identifizierten das Protein TBC1D9B als entscheidenden „Ausschalter“. TBC1D9B bindet an das Lysosomen-Protein TMEM55B und schaltet ARL8B gezielt ab. Fachleute sprechen von einer GAP-Funktion (GTPase-aktivierendes Protein) – einem Mechanismus, der molekulare Schalter in ihre inaktive Form zurückversetzt.
"Fehlt TBC1D9B oder sein Partner TMEM55B, verlieren Lysosomen ihre geordnete Position. Sie verteilen sich unkontrolliert in der Zelle", erläutert Doktorand Valentin Duhay von der CAU Kiel, Ko-Erstautor der Studie. Besonders dramatisch zeigt sich das bei Nährstoffmangel: "Normalerweise rücken Lysosomen dann ins Zellzentrum und kurbeln den Abbauprozess – die sogenannte Autophagie, eine Art Selbstreinigung der Zelle – an. Ohne den neu entdeckten Regulator funktioniert diese Anpassung nicht", ergänzt FMP-Forscherin und Ko-Erstautorin Dr. Miaomiao Tian.
Bedeutung für Medizin und Gesellschaft
Die Arbeit verbindet modernste Proteomanalysen, Genom-Editierung und hochauflösende Mikroskopie. Sie belegt in bisher unerreichter Detailtiefe, dass nicht nur die präzise Position von Lysosomen über ihre Funktion entscheidet.
Fehlfunktionen von Lysosomen spielen bei Alzheimer, Parkinson und erblichen Stoffwechselerkrankungen ebenso eine Rolle wie bei Krebs. Wenn Lysosomen in ihrer Kontroll- und Recyclingfunktion gestört sind, sammeln sich schädliche Eiweißablagerungen z.B. im Gehirn an oder Tumorzellen nutzen die Systeme für ihr eigenes Wachstum.
Einschätzung der Professoren Damme und Haucke:
„Unsere Ergebnisse liefern den fehlenden Baustein zur Regulation von ARL8B. Diese Entdeckung eröffnet neue Perspektiven, um krankhafte Prozesse wie das Tumorwachstum gezielt zu beeinflussen", so die Einschätzung von Professor Dr. Markus Damme zum Thema. Prof. Volker Haucke ergänzt: „Durch gezielte Eingriffe in die Schaltprozesse am Lysosom könnten wir z.B. Nervenzellen widerstandsfähiger machen und so Demenz verhindern oder verzögern oder Immunzellen, die ebenfalls von ARL8 abhängig sind, scharfstellen, um Viren oder Bakterien effektiver zu bekämpfen."
Professor Dr. Markus Damme, Universität Bielefeld
Fakultät für Chemie/ Biochemie I
Telefon: 0521 106-6918 (Sekretariat)
E-Mail: markus.damme@uni-bielefeld.de
Professor Dr. Volker Haucke
Leibniz Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP)
Robert-Roessle-Strasse 10
Telefon: 030 94793 101
E-Mail: haucke@fmp-berlin.de
Valentin Duhay, Miaomiao Tian, Klaudia Kosieradzka, Michael Ebner, Wen-Ting Lo, Michael Krauss, Henner-Linus Sprengel, Matthias Voss, Mara Riechmann, Jeffrey N. Savas, Michael Schwake, Volker Haucke und Markus Damme: Control of lysosome function by the GTPase-activating protein TBC1D9B and its binding partner TMEM55B. Nature Communications. DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-026-70345-y.Veröffentlicht am 14.03.2026.
https://www.uni-bielefeld.de/fakultaeten/chemie/ag/bc1-damme/ Arbeitsgruppe Biochemie I an der Fakultät für Chemie
https://leibniz-fmp.de/de/research/research-section/molecular-physiology-cell-bi... Forschungseinheit Molekulare Pharmakologie und Zellbiologie am Leibniz Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP)
https://aktuell.uni-bielefeld.de/2026/03/18/forschende-finden-kontrollmechanismu... Artikel auf der Homepage der Universität Bielefeld
Verteilung der Lysosomen in Zellen ohne das Protein TBC1D9B. Das Bild zeigt HeLa-Zellen unter dem Mi ...
Quelle: Klaudia Kosieradzka
Copyright: Klaudia Kosieradzka, FMP, Berlin
Merkmale dieser Pressemitteilung:
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Biologie, Chemie, Ernährung / Gesundheit / Pflege, Gesellschaft, Medizin
überregional
Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
Deutsch
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