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25.03.2011 09:10

Kontakte zwischen Proteinen hemmen

Robert Emmerich Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
Julius-Maximilians-Universität Würzburg

    Das Immunsystem greift fälschlicherweise den eigenen Körper an, Stresshormone treiben den Blutdruck in die Höhe: In beiden Fällen spielen Kontakte zwischen Proteinen eine wichtige Rolle. Solche Kontakte stehen vom 27. bis 29. April im Mittelpunkt eines Expertentreffens an der Universität Würzburg.

    Große Kontaktflächen auf ihrer Oberfläche geben oft den Ausschlag dafür, dass Proteine sich gegenseitig erkennen und miteinander in Wechselwirkungen treten können. Für diese Flächen interessiert sich die medizinische Forschung sehr, denn sie sind Zielstrukturen für die Entwicklung von Medikamenten.

    Neue Erkenntnisse auf diesem Gebiet werden auf dem internationalen FOLDAPPI-Workshop „Targeting Large Protein-Protein Interfaces“ an der Universität Würzburg vorgetragen. Der Workshop findet von Mittwoch bis Freitag, 27. bis 29. April, im Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie statt. Alle interessierten Wissenschaftler können sich dafür anmelden. Die Teilnahme ist kostenlos, die Teilnehmerzahl auf etwa 100 begrenzt.

    Anmeldung und weitere Infos auf der Homepage des FOLDAPPI-Workshops:
    http://www.foldappi2011.uni-wuerzburg.de/Index.html

    FOLDAPPI ist ein von der Europäischen Union finanziertes Projekt, an dem Forscher aus Industrie und akademischen Institutionen beteiligt sind. Von der Universität Würzburg sind Professorin Ulrike Holzgrabe (Pharmazie), Professor Thomas Müller (Botanik) und Professor Walter Sebald (Biochemie) darin vertreten.

    Im Mittelpunkt des Projekts steht das Protein Interleukin-4, das bei der Auslösung allergischer Erkrankungen eine Schlüsselrolle spielt. Medikamente, die den Kontakt zwischen Interleukin-4 und seinem Rezeptor – ebenfalls ein Protein – hemmen, könnten möglicherweise vielen Allergikern helfen.

    Als potenzielle Hemmstoffe haben die Wissenschaftler die so genannten aromatischen Amid-Foldamere im Blick. Diese großen, in sich gefalteten Moleküle sind sehr stabil und können beträchtliche Flächen auf Proteinen abdecken, so dass keine Wechselwirkungen mit anderen Proteinen mehr stattfinden.

    Kontakt

    Prof. Dr. Ulrike Holzgrabe, Lehrstuhl für Pharmazeutische Chemie der Universität Würzburg, T (0931) 31-85461, holzgrab@pharmazie.uni-wuerzburg.de

    Prof. Dr. Thomas Müller, Abteilung Molekulare Pflanzengenetik am Lehrstuhl für Botanik I -Molekulare Pflanzenphysiologie und Biophysik, T (0931) 31-89207, mueller@botanik.uni-wuerzburg.de

    Prof. Dr. Walter Sebald, Biozentrum der Universität Würzburg, T (0931) 31-88322, sebald@biozentrum.uni-wuerzburg.de


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Wissenschaftler
    Biologie, Chemie, Medizin
    überregional
    Wissenschaftliche Tagungen
    Deutsch


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