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06.07.2011 15:58

Schmerzen der Schmetterlingskrankheit erklärt - Weitere Funktionen von Laminin-332 entdeckt

Christoph Wanko Stabsstelle Kommunikation
Uniklinik Köln

    Blasen auf der Haut, Entzündungen, Risse und – Schmerzen. Die sogenannte
    Schmetterlingskrankheit ist eine Erbkrankheit, die zur Loslösung der Oberhaut
    (Epidermis) von der Lederhaut (Dermis) führt. Forscher aus Köln und Berlin haben
    nun herausgefunden, wie es zu den schlimmen Berührungsschmerzen bei der
    Krankheit kommt. Professor Manuel Koch vom Zentrum für Biochemie der Universität
    zu Köln untersuchte zusammen mit Forschern vom Max-Delbrück-Centrum für
    Molekulare Medizin (MDC) in Berlin-Buch die Funktion des Strukturproteins
    Laminin-332.

    Ihr Befund: Das Protein ist nicht nur Klebstoff für die Hautschichten, sondern
    hemmt bei Gesunden auch einen Teil der Reizweiterleitung der Nerven sowie ihre
    Verästelung. Die Arbeit Laminin–332 coordinates mechanotransduction and growth
    cone bifurcation in sensory neurons wurde in Nature Neuroscience, doi:
    10.1038/nn.2873 veröffentlicht.

    Laminin-332 ist Teil der sogenannten extrazellulären Matrix der Basallamina. Das
    ist eine Schicht von Zellen, die Oberhaut und Lederhaut flexibel miteinander
    verbinden. Laminin spielt dabei die Rolle des „Klebstoffs“. „Die Membran, in der
    sich das Laminin-332 (Laminin-5) befindet, ist eine der essentiellen, um der
    Haut Stabilität zu geben“, erklärt Professor Manuel Koch vom Institut für
    experimentelle Zahnmedizin und orale muskuloskeletale Biologie / Zentrum für
    Biochemie der Universität zu Köln. Koch züchtete die Hautzelle von Patienten,
    die kein Laminin-332 mehr produzieren für das Projekt. Ist das Protein nicht
    mehr in der Basallamina vorhanden, so führt das zu der Schmetterlingskrankheit.
    Vor allem die Schmerzen der Patienten bei Berührungen führten zum Namen: ihre
    Haut muss man so vorsichtig, wie einen Schmetterlingsflügel anfassen.

    Doch nach den neuesten Ergebnissen der Forscher übernimmt Laminin-332 in der
    Haut noch eine weitere wichtige Aufgabe: Es hemmt zum Teil die Reizweiterleitung
    und Verzweigung der sensorischen Nervenzellen. Die Nervenfasern dieser Zellen
    befinden sich in der Nähe der Basallamina und nehmen Berührungsreize wahr. Bei
    einer Berührung der sensorischen Nervenzellen wird über den Druck auf die
    extrazelluläre Matrix ein Zugmechanismus an Öffnungen, sogenannten
    mechano-sensitiven Ionenkanälen, betätigt. Die Kanäle öffnen sich und geladene
    Teilchen fließen hindurch. Die Nervenzelle wird erregt und ein Reiz
    wahrgenommen. Falls die Nervenzellen nicht in Kontakt mit Laminin-332 kommen,
    lösen alle Zellen die Ionenströme aus. Nervenzellen mit Laminin-332 dagegen
    senden wesentlich weniger Ströme aus. Die Forscher schließen daraus, dass
    Laminin-332 die Ströme der mechano-sensitiven Nerven he mmt.

    Ein weiterer Einfluss des Strukturproteins auf die Nervenzellen könnte ebenfalls
    einen Effekt bei den Schmerzen der Schmetterlingskranken haben: „Die
    Nervenendungen sind in einem Gewebe ohne Laminin-332 auch sehr viel stärker
    verästelt“, so Koch. Offensichtlich hemmt das Protein auch das sogenannte
    Branching, der Zellen. „Was wir noch nicht zeigen konnten ist, wo die Aktivität
    im Laminin-332 Protein genau liegt“, so der Biochemiker. „Das ist vielleicht die
    zukünftige Aufgabe: Zu bestimmen, was der aktive Teil des Stoffes ist und warum
    es zu verstärktem Branching führt, wenn es nicht da ist.“

    Für Rückfragen:

    Professor Manuel Koch
    Institut für experimentelle Zahnmedizin und orale muskuloskeletale Biologie am
    Zentrum für Biochemie
    Telefon: 0221 478-88736
    E-Mail: manuel.koch@uni-koeln.de

    Christoph Wanko
    Pressesprecher Uniklinik Köln
    Stabsabteilung Kommunikation
    Telefon: 0221 478-5548
    E-Mail: pressestelle@uk-koeln.de


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten, Wissenschaftler
    Biologie, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse
    Deutsch


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