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25.07.2016 10:58

Neue Protein-Analyse für Therapie und Diagnose von Krankheiten

Stephan Brodicky Öffentlichkeitsarbeit
Universität Wien

    Im Laufe des Alterns und durch verschiedene Krankheiten wie Diabetes oder Krebs verändern sich Proteine im Körper – zumeist durch ungewünschte Reaktionen mit verschiedenen Stoffwechselprodukten wie z.B. Methylglyoxal. Ein Team um Maria Matveenko und Christian F. W. Becker vom Institut für Biologische Chemie der Universität Wien hat nun zum ersten Mal auf molekularer Ebene die biochemischen Konsequenzen einer solchen Modifikation untersucht – ein Durchbruch in der Analyse von Proteinen. Die Ergebnisse der Studie erscheinen aktuell im renommierten Fachmagazin "Angewandte Chemie".

    Die ForscherInnen untersuchten in ihrer Arbeit ein Chaperon, einen sogenannten Protein-Faltungshelfer, der durch die Reaktion mit Methylglyoxal, einem Produkt des Kohlenhydratstoffwechsels, so modifiziert wird, dass das Protein seine Funktion nicht mehr wahrnehmen kann. Dies kann bei Krankheiten wie Krebs und Diabetes schwerwiegende Folgen haben.

    Erfolg durch Kombination von Chemie und Biologie

    "Durch die Verknüpfung chemisch-synthetischer mit molekularbiologischen Methoden haben wir zum ersten Mal eine Modifikation gezielt in ein Protein eingebaut und deren Folgen für die Proteinfunktion aufgezeigt. Zukünftig können wir damit eine große Klasse an Proteinmodifikationen, so genannte 'Advanced Glycation Endproducts', systematisch untersuchen", erklärt Maria Matveenko, die zurzeit als Stipendiatin der Österreichischen Akademie der Wissenschaften (APART) am Institut für Biologische Chemie der Universität Wien forscht.

    Neue Einblicke in Krankheitsprozesse

    Die Kombination der eleganten Synthese von modifizierten Aminosäurebausteinen, deren Einbau in synthetische Peptide und daraufhin die spurlose Verknüpfung mit Proteinfragmenten aus biologischen Quellen stellt einen Durchbruch für die Analyse jener Proteine dar, die unter Krankheitsbedingungen oder durch Alterungsprozesse mit Stoffwechselprodukten reagieren. "Der Schlüssel zum Erfolg ist der ortsspezifische Einbau der Modifikation, der mithilfe unserer neuen Methode für viele andere Reaktionsprodukte von Metaboliten und Proteinen angewendet werden kann", so Christian Becker: "Wir erhoffen uns dadurch ein besseres Verständnis der Auswirkungen dieser Veränderungen auf Proteine und in der Folge neue therapeutische Ansätze".

    Publikation in "Angewandte Chemie"
    Impaired Chaperone Activity of Human Heat Shock Protein Hsp27 Site-Specifically Modified with Argpyrimidine. Maria Matveenko, Elena Cichero, Paola Fossa and Christian F. W. Becker, in Angewandte Chemie Intl. Ed., 2016.
    DOI: http://dx.doi.org/10.1002/ange.201605366

    Wissenschaftlicher Kontakt
    Univ.-Prof. Dr. Christian Friedrich Wilhelm Becker
    Vorstand des Instituts für Biologische Chemie
    Universität Wien
    1090 Wien, Währinger Straße 38
    T +43-1-4277-705 10
    M +43-664-60277-705 10
    christian.becker@univie.ac.at

    Rückfragehinweis
    Mag. Alexandra Frey
    Pressebüro der Universität Wien
    Forschung und Lehre
    1010 Wien, Universitätsring 1
    T +43-1-4277-175 33
    M +43-664-602 77-175 33
    alexandra.frey@univie.ac.at

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    Bilder

    Christian Becker schneidert Moleküle für die moderne biologische Forschung – medizinische und biotechnologische Anwendungen.
    Christian Becker schneidert Moleküle für die moderne biologische Forschung – medizinische und biotec ...
    Copyright: Universität Wien
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    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten
    Biologie, Chemie, Medizin
    überregional
    Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
    Deutsch


     

    Christian Becker schneidert Moleküle für die moderne biologische Forschung – medizinische und biotechnologische Anwendungen.


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