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06.12.2017 16:54

Wasserstoffgas aus der Enzymproduktion - Neue Studie

Carsten Wette Stabsstelle für Presse und Kommunikation
Freie Universität Berlin

    Forscher der Freien Universität Berlin und der Ruhr-Universität Bochum haben ein entscheidendes Reaktionsprinzip Wasserstoffgas-produzierender Enzyme aufgeklärt. Die Bochumer Arbeitsgruppe von Dr. Ulf-Peter Apfel und das Team um Dr. Sven T. Stripp von der Freien Universität untersuchten die Produktion von molekularem Wasserstoff in einzelligen Grünalgen.

    Sie zeigten, wie es dem Enzym gelingt, zwei Elektronen hintereinander auf Wasserstoffionen zu übertragen und dabei stabile Zwischenzustände einzunehmen. Wasserstoffgas gilt als Energieträger der Zukunft; deshalb besteht ein beträchtliches industrielles Interesse, den Mechanismus der biologischen Produktion aufzuklären. Die Studie wurde in der jüngsten Ausgabe der Zeitschrift Angewandte Chemie veröffentlicht.

    Eine Vielzahl chemischer Reaktionen findet in der belebten Natur nur sehr langsam statt. Der Einsatz von Enzymen erhöht die Wahrscheinlichkeit beziehungsweise die Geschwindigkeit einer Reaktion (Katalyse). Häufig spielt dabei auch die Zufuhr und Abfuhr von Elektronen eine Rolle – man spricht von Reduktion und Oxidation. Spezielle Enzyme, die Hydrogenasen, beschleunigen die Umsetzung von Wasserstoffionen (Protonen) zu Wasserstoffgas mit hoher Effizienz. Sie nehmen überschüssige Elektronen auf, die bei der Photosynthese entstehen, und setzen als Abfallprodukt Wasserstoffgas frei. Dieser Prozess lässt sich als Reduktion zweier Protonen mit zwei Elektronen beschreiben, wobei sich die Reaktion in mehreren Schritten vollzieht.

    „Nach der Aufnahme eines ersten Elektrons ist ein Enzym typischerweise weniger geneigt, ein zweites Elektron aufzunehmen“, betont Dr. Sven Stripp. Wie es dennoch gelingt, zwei Elektronen auf zwei Protonen zu übertragen, untersuchten die Forscher mit synthetischen Hydrogenase-Enzymen, fortschrittlicher Infrarotspektroskopie und elektrochemischen Methoden. Sie belegten, dass die Aufnahme eines Elektrons am katalytischen Zentrum des Enzyms mit der Bindung eines Protons gekoppelt ist. Die positive Ladung des Protons kompensiert die negative Ladung des Elektrons. In der Chemie ist dieser Prozess als protonengekoppelter Elektronentransfer bekannt, kurz PCET. „So kann das zweite Elektron mit vergleichbarer Wahrscheinlichkeit übertragen werden wie das erste“, sagt Dr. Ulf-Peter Apfel.

    Diese Beobachtung hat nach Einschätzung der Autoren hohe Relevanz für das Verständnis des katalytischen Mechanismus von Hydrogenasen und für das Design synthetischer Komplexe zur Herstellung von Wasserstoffgas. Darüber hinaus vermuten die Wissenschaftler, dass PCET-Prozesse auch in anderen Enzymen die Aufnahme mehrerer Elektronen erklären könnten. Denn viele dieser Makromoleküle tragen katalytische Zentren aus Eisen- und Schwefelatomen, ähnlich dem der Hydrogenasen.
    Weitere Informationen

    Dr. Sven Stripp, Institut für Experimentelle Physik der Freien Universität Berlin, Telefon: 030 / 838-55069, E-Mail: sven.stripp@fu-berlin.de
    Dr. Ulf-Peter Apfel, Fakultät für Chemie und Biochemie, Anorganische Chemie I, Ruhr-Universität Bochum, Telefon: 0234 / 3224187, E-Mail: ulf.apfel@rub.de

    Artikel

    Moritz Senger, Konstantin Laun, Florian Wittkamp, Jifu Duan, Michael Haumann, Thomas Happe, Martin Winkler, Ulf-Peter Apfel und Sven Timo Stripp: „Protonengekoppelte Reduktion des katalytischen [4Fe-4S]-Zentrums in [FeFe]-Hydrogenasen“ / Proton-Coupled Reduction of the Catalytic [4Fe-4S] Cluster in [FeFe]-Hydrogenases“, erschienen in Angewandte Chemie,

    DOI: 10.1002/ange.201709910 (deutschsprachige Version)
    DOI: 10.1002/anie.201709910 (englischsprachige Version)


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten
    Biologie, Chemie, Gesellschaft, Physik / Astronomie
    überregional
    Forschungs- / Wissenstransfer, Forschungsergebnisse
    Deutsch


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