idw – Informationsdienst Wissenschaft

Nachrichten, Termine, Experten

Grafik: idw-Logo
Grafik: idw-Logo

idw - Informationsdienst
Wissenschaft

Science Video Project
idw-Abo

idw-News App:

AppStore

Google Play Store



Instanz:
Teilen: 
19.09.2016 11:00

Neuer Ansatz zur Vorbeugung gegen Diabetes und Alzheimer-Demenz

Dr.rer.nat. Arne Claussen Stabsstelle Kommunikation
Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf

    Physikalische Biologie: Veröffentlichung in Scientific Reports

    19.09.2016 – Amyloid-Ablagerungen in den Insulin-bildenden Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse gelten als mögliche Ursache für die Entstehung von Diabetes mellitus Typ II. Hauptbestandteil dieser Amyloid-Ablagerungen ist das Peptidhormon Amylin. Forscher der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und des Forschungszentrums Jülich zeigen in einer aktuellen Veröffentlichung in Scientific Reports, dass ein speziell dafür entwickeltes Bindeprotein die Amyloid-Bildung hemmen kann.

    Die Beta-Zellen innerhalb der Langerhans-Inseln in der Bauchspeicheldrüse stellen das für den Zuckerstoffwechsel essentielle Hormon Insulin her. Insulin regt Körperzellen dazu an, Glukose aus dem Blut aufzunehmen und zu verstoffwechseln. Sterben die Beta-Zellen ab, kann der Körper den Zucker Glukose nicht mehr effizient genug verarbeiten, wodurch die Zuckerkonzentration im Blut steigt. Der betroffene Mensch erkrankt dadurch an Diabetes mellitus Typ II, einer potenziell lebensbedrohlichen Erkrankung, da ein zu hoher Blutzuckerspiegel die menschlichen Organe schädigt.

    Zusammen mit Insulin wird in den Langerhans-Inseln das Peptidhormon Amylin gebildet und ausgeschüttet. Unter noch nicht genau bekannten Bedingungen können sich einzelne Amylin-Moleküle zu Amyloid-Aggregaten verbinden, welche sich in den Langerhans-Inseln ablagern und zum Absterben der Beta-Zellen führen. Die Düsseldorfer und Jülicher Forscher um Dr. Wolfgang Hoyer vom Institut für Physikalische Biologie der Heinrich-Heine-Universität und der Abteilung Strukturbiochemie (ICS-6) des Forschungszentrums Jülich haben ein neuartiges Bindeprotein, genannt Beta-Wrapin „HI18“, entwickelt, welches schon bei sehr geringen Konzentrationen die Amyloid-Aggregation stark hemmt. Dieses Bindemolekül kann damit ein Ansatz sein, um möglicherweise den Ausbruch von Diabetes mellitus Typ II bei Risikopatienten zu verhindern.

    Die Forscher haben mithilfe der Kernspinresonanz-Spektroskopie die drei-dimensionale Struktur des an das Beta-Wrapin gebundenen Amylins in atomarer Auflösung untersucht. Sie fanden, dass Amylin dabei in einer so genannten Beta-Haarnadel-Struktur vorliegt, wie man sie ebenfalls in den Proteinen Beta-Amyloid und Alpha-Synuclein findet. Aggregate aus dem Beta-Amyloid-Protein gelten als verantwortlich für die Entstehung der Alzheimer-Demenz, während Alpha-Synuclein-Aggregate als ursächlich verantwortlich für die Parkinson-Erkrankung angesehen werden.

    „Möglicherweise können die von uns entwickelten Beta-Wrapine nicht nur gegen die Diabetes-Entstehung wirken, sondern auch der Alzheimer-Demenz und der Parkinson-Krankheit vorbeugen oder deren Fortschreiten verzögern oder sogar aufhalten“, so Dr. Hoyer, der die Studie koordinierte.

    Originalveröffentlichung

    E. A. Mirecka, S. Feuerstein, L. Gremer, G. F. Schröder, M. Stoldt, D. Willbold & W. Hoyer, β-Hairpin of Islet Amyloid Polypeptide Bound to an Aggregation Inhibitor, Scientific Reports, 6:33474. September 2016

    DOI: 10.1038/srep33474

    Kontakt

    Dr. Wolfgang Hoyer
    Institut für Physikalische Biologie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und
    Abteilung Strukturbiochemie, ICS-6, Forschungszentrum Jülich
    Tel.: 0211/81-15153
    E-Mail: wolfgang.hoyer@hhu.de


    Weitere Informationen:

    http://dx.doi.org/10.1038/srep33474


    Bilder

    Atomar aufgelöste drei-dimensionale Strukturen von an Beta-Wrapine gebundenen Proteinen Amylin (grün), Beta-Amyloid (rot) und Alpha-Synuclein (orange).
    Atomar aufgelöste drei-dimensionale Strukturen von an Beta-Wrapine gebundenen Proteinen Amylin (grün ...
    Wolfgang Hoyer / HHU
    None


    Merkmale dieser Pressemitteilung:
    Journalisten, Wissenschaftler
    Biologie, Chemie, Medizin, Physik / Astronomie
    überregional
    Forschungsergebnisse
    Deutsch


     

    Hilfe

    Die Suche / Erweiterte Suche im idw-Archiv
    Verknüpfungen

    Sie können Suchbegriffe mit und, oder und / oder nicht verknüpfen, z. B. Philo nicht logie.

    Klammern

    Verknüpfungen können Sie mit Klammern voneinander trennen, z. B. (Philo nicht logie) oder (Psycho und logie).

    Wortgruppen

    Zusammenhängende Worte werden als Wortgruppe gesucht, wenn Sie sie in Anführungsstriche setzen, z. B. „Bundesrepublik Deutschland“.

    Auswahlkriterien

    Die Erweiterte Suche können Sie auch nutzen, ohne Suchbegriffe einzugeben. Sie orientiert sich dann an den Kriterien, die Sie ausgewählt haben (z. B. nach dem Land oder dem Sachgebiet).

    Haben Sie in einer Kategorie kein Kriterium ausgewählt, wird die gesamte Kategorie durchsucht (z.B. alle Sachgebiete oder alle Länder).