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Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler aus Deutschland und Italien haben Details der Schutzschicht entschlüsselt, die die feinen Fortsätze von Zellen umgibt.
Biologische Zellen haben häufig feine, haarähnliche Fortsätze auf ihrer Oberfläche, Zilien genannt, die ihnen beispielsweise zur Fortbewegung oder zur Erkennung von Signalen dienen. Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler aus Deutschland und Italien haben nun neue Details der Schutzschicht, die die Zilien umgibt, aufgedeckt.
Diese Schutzhülle – die sogenannte Glykokalyx – besteht aus zuckerreichen Proteinen (Glykoproteinen). Sie entscheidet mit darüber, wie Zellen an Oberflächen haften, sich bewegen und Signale senden. Ihre genaue Struktur war jedoch bisher unbekannt. Durch die Untersuchung der einzelligen Grünalge Chlamydomonas reinhardtii hat das Forschungsteam die Struktur dieser Schicht nun im Detail kartiert und die Glykoproteine FMG1B und FMG1A als Hauptbestandteile identifiziert. FMG1A ist dabei eine zuvor unbekannte Variante von FMG1B. Die beiden Glykoproteine zeigen eine biochemische Ähnlichkeit mit bei Säugetieren vorkommenden Schleimproteinen, sogenannten Mucinen. Mucine sind ebenfalls Glykoproteine und bei vielen Organismen ein zentraler Bestandteil von schützendem Schleim, der beispielsweise auf Schleimhäuten oder in inneren Organen vorkommt.
Für ihre Studie entfernte das Team die beiden Glykoproteine der Alge. Als Folge zeigten die Zilien der Algenzellen eine deutlich erhöhte Klebrigkeit, waren jedoch weiterhin fähig, sich mittels der anhaftenden Zilien auf Oberflächen gleitend fortzubewegen. Die Forscherinnen und Forscher schließen daraus, dass diese Proteine nicht wie zuvor angenommen das Anhaften auf Oberflächen und das Gleiten direkt ermöglichen, sondern eine Schutzschicht bilden, die die Haftfähigkeit der Zilien reguliert. „Diese Entdeckung erweitert unsere Kenntnis darüber, wie Zellen die direkte Interaktion mit ihrer Umgebung regulieren“, unterstreicht Pflanzenbiotechnologe Prof. Dr. Michael Hippler von der Universität Münster. „Wir erhalten zudem Hinweise darauf, wie ähnliche Schutzmechanismen bei anderen Organismen funktionieren könnten.“, ergänzt Dr. Adrian Nievergelt vom Max-Planck-Institut für molekulare Pflanzenphysiologie in Potsdam.
Das Team setzte verschiedene Techniken zur Bildgebung und Proteinanalyse ein, darunter kryogene Elektronentomographie und Elektronenmikroskopie, Fluoreszenzmikroskopie, Massenspektrometrie, sowie gentechnische Methoden, um die Glykoproteine aus dem Algengenom zu entfernen.
Der Europäische Forschungsrat (Horizon 2020), die Deutsche Forschungsgemeinschaft, das Human Frontier Science Program sowie die European Molecular Biology Organization unterstützten die Arbeit finanziell.
Ausführliche Bildzeile:
Der Aufbau eines Ziliums der Grünalge Clamydomonas reinhardtii (tomographische Segmentierung): Das Zilium ist bedeckt von einer Proteinschicht (FMG 1). Darunter liegen die innere Glycocalyx und die Membran des Ziliums. Ganz innen ist das „Skelett“ aus röhrenförmigen Proteinkomplexen, das sogenannte Axonem.
Prof. Dr. Michael Hippler
Universität Münster
Biochemie und Biotechnologie der Pflanzen
Mail: mhippler@uni-muenster.de
Dr. Adrian Nievergelt
Max-Planck-Institut für molekulare Pflanzenphysiologie, Potsdam
Zellbiologie und Biophysik von Algen
E-Mail: Adrian.Nievergelt@mpimp-golm.mpg.de
Hoepfner L. et al. (2025): Unwrapping the Ciliary Coat: High-Resolution Structure and Function of the Ciliary Glycocalyx. Advanced Science; https://doi.org/10.1002/advs.202413355
Der Aufbau eines Ziliums der Grünalge Clamydomonas reinhardtii (tomographische Segmentierung)
Adrian Nievergelt
A. Nievergelt/ adapted from Hoepfner et al. (2025)
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten, Wissenschaftler
Biologie, Chemie
überregional
Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
Deutsch
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